Skip to main content

Co je posttranslační modifikace?

  • Burke

Posttranslační modifikace (PTM) je proces v biosyntéze proteinu, ke kterému dochází poté, co byl protein přeložen z ribonukleové kyseliny (RNA). Proces translace zahrnuje vytvoření řetězce aminokyselin, které odpovídá RNA templátu. Jakmile je tento řetězec vytvořen, protein byl syntetizován, ale musí se často podrobit dalším změnám, než se stane plně funkční. Tyto změny jsou známé jako posttranslační modifikační procesy a zahrnují trojrozměrné tvarování, tvorbu disulfidových můstků, fosforylaci nebo přidání dalších molekul.

Jedním z nejjednodušších posttranslačních modifikačních akcí, kterým může protein podstoupit, je přijetí stabilního trojrozměrného tvaru známého jako nativní struktura. Tento proces se často vyskytuje přímo po translaci a je poháněn hydrofobními interakcemi. Protože intracelulární prostředí je vodné, hydrofobní skupiny, které odpuzují vodní klastr ve středu proteinu pryč od vody, vytvářejí energeticky stabilní formu. Další proteiny, známé jako chaperoniny, mohou také pomoci nově vytvořeným proteinům složit se do jejich správného tvaru.

Disulfidové můstky a proteolytické štěpné reakce jsou další posttranslační strukturální změny, které se mohou vyskytovat v proteinech. Pokud protein obsahuje dva cysteinové aminokyselinové zbytky, může vytvořit kovalentní vazbu mezi těmito dvěma, pokud jsou správně vyrovnány, čímž se změní konformace proteinu. Podobně, některé strukturální změny nastanou v důsledku proteolytického štěpení, ve kterém enzym odřízne kousek proteinu po jeho translaci. Příkladem tohoto procesu je proteinový inzulín, který zůstává v neaktivní prekurzorové formě, dokud nedojde k proteolytickému štěpení za účelem vytvoření aktivní molekuly.

Přidání funkčních skupin, jako jsou fosfátové skupiny, sulfátové skupiny, acylové skupiny nebo methylové skupiny, je také běžnou posttranslační modifikací. Tyto skupiny mohou buď aktivovat protein, inhibovat jej nebo signalizovat, že se bude pohybovat jinde v buňce. Například mnoho enzymů přepíná mezi aktivním a neaktivním stavem v závislosti na tom, zda byly fosforylovány nebo ne.

Ubikvitinace je další forma posttranslační modifikace, kterou buňky používají k označení proteinů. Tento proces zahrnuje přidání ubiquitinu, malého signalizačního proteinu, k aktivnímu proteinu, aby byl zaměřen na degradaci. Ačkoli ubiquitin může také někdy působit jako signální molekula, obvykle se používá k modifikaci aktivních proteinů, které se buňka snaží degradovat. Tímto způsobem je buňka schopna kontrolovat hladiny různých enzymů a dalších proteinů podle změn prostředí.